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LOCATION:Université de Montréal - Pavillon J.-Armand-Bombardier\, 5155\, 
 chemin de la rampe \, Montréal\, QC\, Canada\, H3T 2B2
SUMMARY:Conférence de Sophie Lecomte\, Ph.D. (Bordeaux)
DESCRIPTION:Titre : La toxicité des amyloïdes : histoire de forme\, de st
 ructure ou d'interaction avec les membranes.Endroit : Pavillon J.-A.-Bomba
 rdier\, salle 1035 à 11 hHôte : Professeur Michel Lafleur
\nLa conféren
 ce sera prononcée (en français) par Madame Sophie Lecompte\, Ph.D.\, Dir
 ectrice de recherche de l'Institut de chimie et de biologie des membranes 
 et des nano-objets au sein de l'Université de Bordeaux.
\nRésumé : La t
 oxicité des amyloïdes est un sujet de santé publique. Beaucoup d'étude
 s lient cette toxicité avecl'existence de structures intermédiaires dive
 rses avant la formation des fibres et/ou leur interaction spécifique avec
  les membranes. Les membranes peuvent aussi être un catalyseur d'amyloido
 genèse et la composition ou la charge de lipides de membrane peut avoir u
 ne importance particulière. Malgré une recherche intensive dans le domai
 ne\, de tels intermédiaires ne sont pas encore entièrement caractérisé
 s\, probablement à cause du manque de méthodes adaptées pour leurs anal
 yses\, et les mécanismes d'interaction avec la membrane sont loin d'être
  compris. Nos recherches sur l’autoassemblage des peptides amyloïdes ai
 nsi que l’étude in vitro\, par des méthodes biophysiques\, de leurs in
 teractions avec les membranes ont mis en évidence quelques caractéristiq
 ues qui semblent être convergentes pour expliquer la toxicité observée.
  Basé sur une comparaison entre le comportement d’amyloïde non-toxique
  modèle (le Prion Formant le Domaine de HET-S) et des mutants toxiques (M
 8)\, nous avons pu établir que des oligomères courts et/ou des fibres as
 semblées enfeuillet β antiparallèles interagissent fortement avec la me
 mbrane menant à sa destruction. Nos études récentes sur le peptide Aβ1
 -42 impliqué dans la maladie d’Alzheimer confirment ces corrélations.

 \nInformation supplémentaireAnnonce PDF de la conférence
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