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URL:https://murmitoyen.com/events/vanille/udem/detail/877277-how-structure-
 influences-solubility-stability-and-refractivity-in-eye-lens-proteins
LOCATION:Université de Montréal - Pavillon Jean-Coutu\, 2940\, chemin de 
 la Polytechnique\, Montréal\, QC\, Canada\, H3T 1J7
SUMMARY:How structure influences solubility\, stability and refractivity in
  eye lens proteins
DESCRIPTION:L’Institut de recherche en immunologie et en cancérologie (I
 RIC) présente une conférence hors-série.
\nConférencière:Rachel W. Ma
 rtin\, University of California\, Irvine\, CA\, USA
\nRésumé:Rachel Mart
 in est professeure au Départements de Chimie et de Biologie moléculaire 
 et biochimie à l’Université de Californie\, Irvine. Elle a obtenu son 
 B.S. en chimie de l’université d’état de l’Arizona et son PhD de l
 ’université Yale. Elle a fait son stage postdoctoral à l’Université
  de Californie\, Berkeley avec Alexander Pines. Elle s'intéresse aux fact
 eurs moléculaires déterminant la stabilité\, la solubilité et l'agrég
 ation des protéines.
\nLaboratoire MartinSon laboratoire développe et ut
 ilise diverses techniques biophysiques\, notamment des instruments et des 
 expériences de résonance magnétique nucléaire (RMN)\, pour étudier le
 s structures et la dynamique de systèmes biomoléculaires complexes. Le l
 aboratoire Martin cherche à contrôler la formation de minuscules cristau
 x pour des expériences biomoléculaires\; des protocoles de nanocristalli
 sation ont été introduits pour diverses protéines. Du côté des applic
 ations\, un projet porte sur les protéines cristallines qui fournissent l
 e pouvoir de réfraction du cristallin. Contrairement à la plupart des pr
 otéines\, qui sont continuellement dégradées et recyclées\, ces proté
 ines extraordinaires durent toute une vie et restent transparentes à des 
 concentrations élevées.
\nLe laboratoire Martin étudie les structures m
 oléculaires des protéines individuelles\, l'hydrogel transparent constit
 uant le cristallin et les agrégats qui se forment dans la maladie de la c
 ataracte. Ils étudient également l'évolution de la cristalline\, ce qui
  nécessite des études comparatives des protéines de lentille d'autres a
 nimaux. Les protéines de lentille des poissons antarctiques sont particul
 ièrement fascinantes\, car elles ont évolué pour résister à l’agré
 gation\, même à des températures proches du point de congélation. Un d
 euxième projet vise à découvrir de nouvelles enzymes à partir de donn
 ées génomiques et transcriptomiques. En particulier\, les plantes carniv
 ores\, avec leurs défis protéomiques uniques\, fournissent une riche sou
 rce de biomolécules utiles.
\nPublics cibles: Étudiants des cycles supé
 rieurs\, postdoctorants et membres de la communauté biomédicale.
\nCette
  conférence sera présentée en anglais.
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